Ферменты [1972 Асатиани В

В организме человека и животных выявлено много ферментов, состоящих из изоферментов. В этом случае с ферментов как бы спадает маска, и они становятся активными. Ферменты широко распространены в живой природе. Возможно также, что между ферментом и субстратом в живой клетке имеются какие-либо пространственные ограничения.

Но никакой большой современный город не может сравниться с многоклеточным живым организмом по сложности и разнообразию протекающих в нем процессов. Присмотримся же к биорегуляторам — они стоят этого. Мы ограничимся тремя группами — витаминами, гормонами и ферментами.

Самая главная из них — нервная, которая осуществляется корой (и подкоркой) головного мозга. Выражается она в том, что ход реакций обмена веществ зависит от состояния центральной нервной системы. Это чрезвычайно важный вид регуляции, но и здесь в основе лежат химические процессы. Условимся под термином «регуляция» понимать изменение скорости — ускорение или замедление — любой биохимической реакции, протекающей в клетках нашего организма.

На какое-либо внезапно возникшее воздействие обмен веществ в клетке отвечает срочной регуляцией без существенной перестройки своих механизмов и резервов. Так и в клетке самая медленная биохимическая реакция ограничивает скорость всего цикла связанных с ней реакций. Обмен веществ в простейшем одноклеточном организме регулируется путем изменения скорости ферментативных реакций. Их объединяет одно качество: все они участвуют в общем обмене веществ, в котором скорость ферментативных реакций регулирует центральная нервная система.

Мы уже говорили выше о процессах, идущих в организме при помощи ферментов. Итак, катализаторы-ферменты ускоряют (или замедляют) ход уже начавшейся химической реакции. Впрочем, по мнению некоторых ученых, ферменты обладают способностью и начинать эти реакции. 1. Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. В зависимости от субстрата, окисление которого катализирует данная дегидрогеназа, она и получает свое полное наименование.

6. Лигазы, или синтетазы, — ферменты, катализирующие реакции биосинтеза за счет энергии АТФ или других нуклеотидтрифосфатов. Ферменты с одинаковым типом функциональной активности, т. е. катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся белковым компонентом, получили название изоферментов.

Присутствие в отдельных органах специфических изоферментов имеет важное диагностическое значение и используется в клинической биохимии для выявления патологических процессов. Повышение уровня отдельных изоферментов или изменение ферментного спектра в крови является настолько специфическим, что может служить решающим подтверждением клинического диагноза.

Поиск по рефератам и авторским статьям

Но здесь необходимо подчеркнуть необычайную способность участвующих в синтезе ферментов узнавать одну аминокислоту среди двух десятков прочих. Удалось также выяснить, что специфичность фермента зависит не только от того, как расположены аминокислоты в его молекуле. В каждом ферменте имеется своего рода активный центр — небольшой участок пептидной цепи с характерным для него порядком чередования аминокислот.

В активном центре фермента имеется участок, контуры которого соответствуют очертаниям молекул субстрата, или, как говорят, комплементарен им. Такой участок называют контактной площадкой фермента. С помощью рентгена удалось даже сфотографировать процесс работы некоторых ферментов. Аллостерия — прекрасный пример того, как замечательно отрегулировали химические процессы в нашем теле (да и во всей живой природе) ферменты, катализирующие химические превращения субстрата.

Предположим, что живая система состоит из целого ряда химических реакций, каждая из которых катализируется особым ферментом. Конечный продукт не имеет ничего общего с начальным субстратом, но он может блокировать действие начального фермента, катализирующего первую реакцию в цепи данной живой системы. На это может ответить и школьник — обратной связью.

Наряду с этим активность ферментов в живой клетке регулируется и другим путем. Было установлено, что ферменты могут связываться с другими белками и снова освобождаться из таких соединений

Ферментные белки — обычные органические соединения, специфичность действий которых зависит от особенностей их химического строения и пространственного расположения (структуры). Это и понятно.

Дело в том, что в последние годы ученые получили довольно неожиданные данные, несколько поколебавшие уверенность в обязательной специфичности действия ферментов. Со специфичностью действия ферментов хорошо согласуется еще одно обстоятельство. Оказывается, активность фермента можно повышать или, напротив, угнетать, подавлять и даже парализовать действием некоторых химических веществ, часто очень простых по составу.

Так, например, соль сильной кислоты резко повышает активность фермента папаина, но совершенно парализует действие дыхательного фермента. Подобные явления играют большую роль в живом организме. Дело в том, что многие ферменты содержатся в тканях и клетках организма в совершенно неактивном состоянии, но в определенных условиях становятся активными.

Дело в том, что известны случаи, когда один и тот же фермент действует на несколько различных химических субстратов. Очевидно, антиферменты защищают организм от чуждых ему ферментов, в том числе и ферментов болезнетворных бактерий. Различия между отдельными ферментами сказываются и в их способности быть простыми и сложными белками. Такие ферменты встречаются в пищеварительном тракте.

Смотрите также:

Похожие публикации: